Publikacja zespołu Prof. Krzysztofa Liberka w czasopiśmie eLife

Aktywność tego enzymu polega na oddzielaniu od agregatów białek pojedynczych łańcuchów polipeptydowych i ich translokacji przez centralny kanał Hsp104. Umożliwia to ponowne zwinięcie translokowanych polipeptydów i odzyskanie przez białka struktury natywnej, co warunkuje ich prawidłowe funkcjonowanie. Aktywność dezagregazy Hsp104 musi podlegać ścisłej kontroli, gdyż enzym ten może rozpoznawać jako swoje substraty również nieustrukturyzowane białka komórkowe. Prowadzi do ich rozfałdowania, co jest toksyczne dla komórek. Autorzy publikacji wykazali, że ADP znajdujące się w komórce hamuje wiązanie zarówno agregatów, jak i nieustrukturyzowanych białek do Hsp104. Białko opiekuńcze Hsp70 powoduje specyficzne wiązanie agregatów do Hsp104, co zapoczątkowuje proces ich dezagregacji w obecności ADP. Równocześnie, w tych warunkach nadal zahamowane jest wiązanie białek nieustrukturyzowanych, co zapobiega toksycznej aktywności dezagregazy. Przeprowadzone doświadczenia wymagały oczyszczenia szeregu białek opiekuńczych oraz zrekonstruowania w warunkach in vitro reakcji dezagregacji białek z agregatów.

Pierwszą autorką publikacji jest doktorantka Agnieszka Kłosowska, laureatka „Diamentowego Grantu”. Współautorem pracy jest również doktorant Tomasz Chamera. Badania trwały kilka lat i były finansowane z grantu MAESTRO Narodowego Centrum Nauki.